Вторичный белок. Уровни структурной организации молекулы белка: вторичная структура белка
§ 8. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
Первичная структура
Под первичной структурой белка понимают количество и порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями, в полипептидной цепи.
Полипептидная цепь на одном конце содержит свободную, не участвующую в образовании пептидной связи, NH 2 -группу, этот участок обозначается как N–конец . На противоположной стороне располагается свободная, не участвующая в образовании пептидной связи, НООС-группа, это – С-конец . За начало цепи принимается N-конец, именно с него начинается нумерация аминокислотных остатков:
Аминокислотную последовательность инсулина установил Ф. Сэнгер (Кембриджский университет). Этот белок состоит из двух полипептидных цепей. Одна цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, другая цепь – из 30. Цепи связаны двумя дисульфидными мостиками (рис.6).
Рис. 6. Первичная структура инсулина человека
На расшифровку этой структуры было затрачено 10 лет (1944 – 1954 гг.). В настоящее время первичная структура определена у многих белков, процесс ее определения автоматизирован и не представляет собой серьезную проблему для исследователей.
Информация о первичной структуре каждого белка закодирована в гене (участке молекулы ДНК) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на мРНК) и трансляции (синтеза полипептидной цепи). В связи с этим можно установить первичную структуру белка также по известной структуре соответствующего гена.
По первичной структуре гомологичных белков можно судить о таксономическом родстве видов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Такие белки имеют сходные аминокислотные последовательности. Например, белок цитохром С у большинства видов имеет относительную молекулярную массу около 12500 и содержит около 100 аминокислотных остатков. Различия в первичной структуре цитохрома С двух видов пропорциональны филогенетическому различию между данными видами. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки – по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.
Вторичная структура
Вторичная структура белка формируется вследствие образования водородных связей между пептидными группами. Различают два типа вторичной структуры: α-спираль и β-структура (или складчатый слой) . В белках могут присутствовать также участки полипептидной цепи, не образующие вторичную структуру.
α-Спираль по форме напоминает пружину. При формировании α-спирали атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с атомом водорода четвертой по ходу цепи NH-группы:
Каждый виток спирали связан со следующим витком спирали несколькими водородными связями, что придает структуре значительную прочность. α-Спираль обладает следующими характеристиками: диаметр спирали 0,5 нм, шаг спирали – 0,54 нм, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 7).
Рис. 7. Модель a-спирали, отражающая ее количественные характеристики
Боковые радикалы аминокислот направлены наружу от -спирали (рис. 8).
Рис. 8. Модель -спирали, отражающая пространственное расположение боковых радикалов
Из природных L-аминокислот может быть построена как правая, так и левая -спираль. Для большинства природных белков характерна правая спираль. Из D-аминокислот также можно построить как левую, так и правую спираль. Полипептидная же цепь, состоящая из смеси D-и L-аминокислотных остатков, не способна образовывать спираль.
Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию α-спирали. Например, если в цепи подряд расположено несколько положительно или отрицательно заряженных аминокислотных остатков, такой участок не примет α-спиральной структуры из-за взаимного отталкивания одноименно заряженных радикалов. Затрудняют образование -спирали радикалы аминокислотных остатков, имеющих большие размеры. Препятствием для образования α-спирали, является также наличие в полипептидной цепи остатков пролина (рис. 9). В остатке пролина при атоме азота, образующем пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.
Рис. 9. Остаток пролина препятствует образованию -спирали
Поэтому остаток пролина, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовывать внутрицепочечную водородную связь. Кроме того, атом азота в пролине входит в состав жесткого кольца, что делает невозможным вращение вокруг связи N – C и образование спирали.
Кроме α-спирали описаны и другие типы спиралей. Однако они встречаются редко, в основном на коротких участках.
Образование водородных связей между пептидными группами соседних полипептидных фрагментов цепей приводит к формированию β-структуры, или складчатого слоя:
В отличие от α-спирали складчатый слой имеет зигзагообразную форму, похожую на гармошку (рис. 10).
Рис. 10. β-Структура белка
Различают параллельные и антипараллельные складчатые слои. Параллельные β-структуры образуются между участками полипептидной цепи, направления которых совпадают:
Антипаралельные β-структуры образуются между противоположно направленными участками полипептидной цепи:
β-Структуры могут формироваться более чем между двумя полипептидными цепями:
В составе одних белков вторичная структура может быть представлена только α-спиралью, в других – только β-структурами (параллельными, или антипараллельными, или и теми, и другими), в третьих наряду с α-спирализованными участками могут присутствовать и β-структуры.
Третичная структура
У многих белков вторичноорганизованные структуры (α-спирали, -структуры) свернуты определенным образом в компактную глобулу. Пространственная организация глобулярных белков носит название третичной структуры. Таким образом, третичная структура характеризует трехмерное расположение участков полипептидной цепи в пространстве. В формировании третичной структуры принимают участие ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы. Стабилизируют третичную структуру дисульфидные мостики.
Третичная структура белков определяется их аминокислотной последовательностью. При ее формировании связи могут возникать между аминокислотами, расположенными в полипептидной цепи на значительном расстоянии. У растворимых белков полярные радикалы аминокислот, как правило, оказываются на поверхности белковых молекул и реже – внутри молекулы, гидрофобные радикалы оказываются компактно упакованными внутри глобулы, образуя гидрофобные области.
В настоящее время третичная структура многих белков установлена. Рассмотрим два примера.
Миоглобин
Миоглобин – кислород-связывающий белок с относительной массой 16700. Его функция – запасание кислорода в мышцах. В его молекуле имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков, и гемогруппа, играющая важную роль в связывании кислорода.
Пространственная организация миоглобина установлена благодаря работам Джона Кендрью и его коллег (рис. 11). В молекуле этого белка присутствуют 8 α-спиральных участков, на их долю приходится 80 % всех аминокислотных остатков. Молекула миоглобина очень компактна, внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды, почти все полярные радикалы аминокислот расположены на внешней поверхности молекулы, большая часть гидрофобных радикалов расположена внутри молекулы, вблизи поверхности находится гем – небелковая группа, ответственная за связывание кислорода.
Рис.11. Третичная структура миоглобина
Рибонуклеаза
Рибонуклеаза – глобулярный белок. Она секретируется клетками поджелудочной железы, это – фермент, катализирующий расщепление РНК. В отличие от миоглобина, в молекуле рибонуклеазы имеется очень мало α-спиральных участков и достаточно большое число сегментов, находящихся в β-конформации. Прочность третичной структуре белка придают 4 дисульфидные связи.
Четвертичная структура
Многие белки состоят из нескольких, двух или более, белковых субъединиц, или молекул, обладающих определенной вторичной и третичной структурами, удерживаемых вместе при помощи водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил. Такая организация белковых молекул носит название четвертичной структуры , а сами белки называют олигомерными . Отдельная субъединица, или белковая молекула, в составе олигомерного белка называется протомером .
Число протомеров в олигомерных белках может варьировать в широких пределах. Например, креатинкиназа состоит из 2 протомеров, гемоглобин – из 4 протомеров, РНК-полимераза E.coli – фермент, ответственный за синтез РНК, – из 5 протомеров, пируватдегидрогеназный комплекс – из 72 протомеров. Если белок состоит из двух протомеров, его называют димером, четырех – тетрамером, шести – гексамером (рис. 12). Чаще в молекуле олигомерного белка содержится 2 или 4 протомера. В состав олигомерного белка могут входить одинаковые или различные протомеры. Если в состав белка входят два идентичных протомера, то это – гомодимер , если разные – гетеродимер .
Рис. 12. Олигомерные белки
Рассмотрим организацию молекулы гемоглобина. Основная функция гемоглобина заключается в транспорте кислорода из легких в ткани и углекислого газа в обратном направлении. Его молекула (рис. 13) состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов – двух α-цепей и двух β-цепей и гема. Гемоглобин является белком, родственным миоглобину. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Каждый протомер гемоглобина содержит, как и миоглобин, 8 α-спирализованных участков полипептидной цепи. При этом надо отметить, что в первичных структурах миоглобина и протомера гемоглобина идентичны только 24 аминокислотных остатка. Следовательно, белки, значительно отличающиеся по первичной структуре, могут иметь сходную пространственную организацию и выполнять сходные функции.
Рис. 13. Структура гемоглобина
Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.
Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.
Структуры белка
Первичная - цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
Вторичная - спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).
Третичная - глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) - слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.
Четвертичная - имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)
Денатурация
Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)
- Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
- Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.
Функции белков
Их очень много, например:
- Ферментативная (каталитическая) - белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).
- Строительная (структурная) - клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
- Защитная - антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).
Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки
Ответ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка
Ответ
Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной
Ответ
Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп
Ответ
Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот
Ответ
Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки
Ответ
Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная
Ответ
Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи
Ответ
Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями - мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.
Ответ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами
Ответ
© Д.В.Поздняков, 2009-2019
В организме роль белков чрезвычайно велика. При этом такое название вещество может носить только после того, как приобретает заранее заложенную структуру. До этого момента это полипептид, всего лишь аминокислотная цепь, которая не может выполнять заложенных функций. В общем виде пространственная структура белков (первичная, вторичная, третичная и доменная) - это объемное их строение. Причем наиболее важны для организма вторичные, третичные и доменные структуры.
Предпосылки для изучения белковой структуры
Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.
Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка - это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего "созревания" должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.
Образование вторичной белковой структуры
Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.
Организация вторичной структуры
Как показали многочисленные исследования, вторичная структура белка представляет собой либо альфа-спираль, либо бета-слой, либо чередование участков с данными элементами. Причем вторичная структура - это способ скручивания и спиралеобразования белковой молекулы. Это хаотичный процесс, который происходит за счет водородных связей, возникающих между полярными участками аминокислотных остатков в полипептиде.
Альфа-спираль вторичной структуры
Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.
Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима - на 42%, а гемоглобина - на 75%. Это значит, что вторичная структура белка - это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.
Бета-слой вторичной структуры
Вторым типом структурной организации вещества является бета-слой, который представляет собой две и более нити полипептида, соединенные водородной связью. Последняя возникает между свободными CO NH2 группами. Таким образом соединяются, в основном, структурные (мышечные) белки.
Структура белков данного типа такова: одна нить полипептида с обозначением концевых участков А-В параллельно располагается вдоль другой. Единственный нюанс в том, что вторая молекула располагается антипараллельно и обозначается как В-А. Так образуется бета-слой, который может состоять из сколько угодно большого количества полипептидных цепочек, соединенных множественными водородными связями.
Водородная связь
Вторичная структура белка - связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.
Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.
Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.
Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.
Белковая молекула имеет четыре типа структурной организации – первичная, вторичная, третичная и четвертичная.
Первичная структура
Линейная структура, представляющая собой строго определенную генетически обусловленную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основной вид связи – пептидная (механизм образования и характеристика пептидной связи рассмотрены выше).
Полипептидная цепь обладает значительной гибкостью и в результате внутри цепочечных взаимодействий приобретает определенную пространственную структуру (конформацию).
В белках различают два уровня конформации пептидных цепей – вторичную и третичную структуры.
Вторичная структура белка
Это укладка полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между атомами пептидных групп одной полипептидной цепи или смежных цепей.
При формировании вторичной структуры водородные связи образуются между атомами кислорода и водорода пептидных групп:
По конфигурации вторичная структура делится на два типа:
спиральные (α-спираль)
слоистоскладчатые (β-структура и кросс- β-форма).
α-Спираль имеет вид регулярной спирали. Формируется благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипетидной цепи (рис. 1).
Рис. 1. Схема формирования α-спирали
Основные характеристики α-спирали:
– водородные связи образуются между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотного остатка;
– витки спирали регулярны, на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков;
– боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали;
– в образовании водородной связи участвуют все пептидные группы, что обуславливает максимальную стабильность α-спирали;
– поскольку все атомы кислорода и водорода пептидных групп вовлечены в образование водородных связей, то это приводит к снижению гидрофильности α-спиральных областей;
– α-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипетидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии;
– препятствуют образованию α-спирали пролин и оксипролин – в местах их расположения регулярность α-спирали нарушается и полипептидная цепь легко изгибается (ломается), так как не удерживается второй водородной связью (рис.2).
Рис. 2. Нарушения регулярности α-спирали
Атом азота α-иминогруппы пролина при образовании пептидной связи остается без атома водорода, следовательно не может участвовать в образовании водородной связи. Много пролина и оксипролина в полипептидной цепи коллагена (см. классификацию простых белков – коллаген).
Высокая частота α-спирали характерна для миоглобина и глобина (белок, входящий в состав гемоглобина). В среднем глобулярные (округлые или эллипсовидные) белки имеют степень спирализации 60–70 %. Спирализованные участки чередуются с хаотическими клубками. В результате денатурации белка переходы спираль → клубок увеличиваются. На спирализацию (формирование α-спирали) влияют радикалы аминокислот, входящие в состав полипептидной цепи, например, отрицательно заряженные группы радикалов глутаминовых кислот, расположенные вблизи друг от друга, они отталкиваются и препятствуют образованию α-спирали (образуется клубок). По той же причине препятствуют образованию α-спирали близко расположенные аргинин и лизин, имеющие положительно заряженные функциональные группы в радикалах (см. пример протамины и гистоны).
Препятствуют формированию α-спирали также большие размеры радикалов аминокислот (например, радикалы серина, треонина, лейцина).
Таким образом, содержание α-спиралей в белках неодинаково.
β-Структура (слоисто-складчатая) – имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Различают две разновидности β-структуры:
– к росс-β-форма (короткая β-структура) – представляет собой ограниченные слоистые участки, образованные одной полипептидной цепью белка (рис. 3).
Рис. 3. Кросс-β-форма белковой молекулы
Большинство глобулярных белков включают короткие β-структуры (слоистые участки). Их состав может быть представлен следующим образом: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– полная β-структура . Этот тип характерен для всей полипептидной цепи, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными или антипараллельными полипептидными цепями (рис. 4).
Рис. 4. Полная β-структура
В антипараллельных структурах связи более стабильны, чем в параллельных.
Белки с регулярной β-структурой более прочные, плохо или совсем не перевариваются в желудочно-кишечном тракте.
Формирование вторичной структуры (α-спирали или β-структуры) обусловлено последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи (т.е. первичной структурой белка) и, следовательно, генетически предопределено. Благоприятствуют образованию β-структуры такие аминокислоты как метионин, валин, изолейцин и аспарагиновая кислота.
Белки с полной β-структурой имеют фибриллярную (нитевидную) форму. Полная β-структура встречается в белках опорных тканей (сухожилий, кожи, костей, хрящей и др.), в кератине (белок волос и шерсти) (характеристику отдельных белков см. в разделе «Белки пищевого сырья»).
Однако не все фибриллярные белки имеют только β-структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюска), тропомиозин (белок скелетных мышц) – относятся к фибриллярным белкам а вторичная структура у них – α-спираль.
И протеидов составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, двух или нескольких цепей. Тем не менее, физические, биологические и химические свойства биополимеров обуславливаются не только общей химической структурой, которая может быть и «бессмысленной», но и наличием других уровней организации белковой молекулы.
Определяется количественным и качественным аминокислотным составом. Пептидные связи являются основой первичной структуры. Впервые эту гипотезу высказал в 1888 г. А. Я. Данилевский, а в дальнейшем его предположения были подтверждены синтезом пептидов, который осуществил Э. Фишер. Структура молекулы белка детально исследовалась А. Я. Данилевским и Э. Фишером. Согласно этой теории, молекулы белка состоят из большого количества аминокислотных остатков, которые соединены пептидными связями. Молекула белка может иметь одну или несколько полипептидных цепей.
При исследовании первичной структуры белков используют химические агенты и протеолитические ферменты. Так, с помощью метода Эдмана весьма удобно идентифицировать концевые аминокислоты.
Вторичная структура белка демонстрирует пространственную конфигурацию молекулы белка. Различают следующие типы вторичной структуры: альфа-спиральная, бета-спиральная, коллагеновая спираль. Ученые установили, что для структуры пептидов наиболее характерна альфа-спираль.
Вторичная структура белка стабилизируется при помощи Последние возникают между соединенными с электроотрицательным атомом азота одной пептидной связи, и карбонильным атомом кислорода четвертой по счету от нее аминокислоты, и направлены они вдоль спирали. Энергетические расчеты показывают, что при полимеризации этих аминокислот более эффективна правая альфа-спираль, которая присутствует в нативных белках.
Вторичная структура белка: бета-складчатая структура
Полипептидные цепи в бета-складках полностью вытянуты. Бета-складки образуются при взаимодействии двух пептидных связей. Указанная структура характерна для (кератин, фиброин и др.). В частности, бета-кератин характеризуется параллельным расположением полипептидных цепей, которые дополнительно стабилизируются межцепочечными дисульфидными связями. В фиброине шелка соседние полипептидные цепи антипараллельны.
Вторичная структура белка: коллагеновая спираль
Образование состоит из трех спирализованных цепей тропоколлагена, который имеет форму стержня. Спирализованные цепи закручиваются и образуют суперспираль. Спираль стабилизируется водородными связями, возникающими между водородом пептидных аминогрупп аминокислотных остатков одной цепи и кислородом карбонильной группы аминокислотных остатков другой цепи. Представленная структура придает коллагену высокую прочность и упругость.
Третичная структура белка
Большинство белков в нативном состоянии имеют весьма компактную структуру, которая определяется формой, размером и полярностью аминокислотных радикалов, а также последовательностью аминокислот.
Существенное влияние на процесс формирования нативной конформации белка или его третичной структуры оказывают гидрофобные и ионогенные взаимодействия, водородные связи и др. Под действием этих сил достигается термодинамически целесообразная конформация белковой молекулы и ее стабилизация.
Четвертичная структура
Этот вид структуры молекулы возникает в результате ассоциации нескольких субъединиц в единую комплексную молекулу. В состав каждой субъединицы входит первичная, вторичная и третичная структуры.
